酶降低反应的活化自由能从哪些方面可以解释:如下：
酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力，如氢键，离子键和疏水键等的作用，形成E-S反应中间物，其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。
在底物S与酶E结合之前，二者均处于自由运动状态，在结合过程中，由于底物与酶分子的相互作用产生结合能，结合后，形成高度有序、底熵的复合物。
在酶-底物复合物ES形成过程中，酶分子活性中心结合的水分子和底物分子结合的水分子相继发生脱溶剂化作用，脱溶剂化作用增加了ES复合物的能量，使其更活泼而容易反应。
当底物进入酶的活性中心时，底物分子的带电荷基团被迫与酶活性中心的电荷相互作用，导致静电去稳定化作用，底物分子发生扭曲、形变，从而引起反应加速进行。
酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。
若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。
酶是一类极为重要的生物催化剂（biocatalyst）。
由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。随着人们对酶分子的结构与功能、酶促反应动力学等研究的深入和发展，逐步形成酶学（enzymology）这一学科。
酶的化学本质是蛋白质（protein）或RNA（Ribonucleic Acid），因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构。按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的称为单纯酶；结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。
例如，大多数水解酶单纯由蛋白质组成；黄素单核苷酸酶则由酶蛋白和辅助因子组成。
结合酶中的酶蛋白为蛋白质部分，辅助因子为非蛋白质部分，只有两者结合成全酶才具有催化活性。酶具有不同于一般催化剂的显著特点：酶对底物具有高度特异性，高度催化效率。酶具有可调节性及不稳定性。