在哺乳动物界，如牛、鼠和猪等物种中，脂蛋白脂肪酶（LPL）的酶蛋白一级结构表现出极高的同源性，达到了87%-94%。这一事实揭示了LPL在进化历程中的显著稳定性。人类LPL、肝脂酶（hepatic triglyceridelipase，HTGL）以及胰脂酶的氨基酸序列显示出惊人的相似性，这提示我们，这三个酶可能源自同一个基因家族，它们可能共享相似的功能机制。
这种高度的同源性反映了LPL在生物体内的关键角色，它在脂肪代谢过程中扮演着核心角色。尽管物种间存在一定的差异，但它们的结构和功能一致性表明，这种酶在不同物种间具有通用性，可能是早期进化过程中为了应对共同的生理需求而演化出来的。
进一步研究这种酶的特性，可能有助于我们理解人类和其他哺乳动物如何有效地处理和利用脂肪，以及在疾病状态下，如高血脂症，其功能是否会发生改变。通过对LPL的深入研究，科学家们能够揭示生命现象的更深层次规律，为脂肪代谢紊乱的防治提供新的思路和策略。
脂蛋白脂肪酶（lipoprteinlipase，LPL）是脂肪细胞、心肌细胞、骨骼肌细胞、乳腺细胞以及巨噬细胞等实质细胞合成和分泌的一种糖蛋白，分子量为60ku，含3%-8%碳水化合物。活性LPL以同源二聚体形式存在，通过静电引力与毛细血管内皮细胞表面的多聚糖结合，肝素可以促进此结合形式的LPL释放入血，并可提高其活性。LPL生理功能是催化CM和VLDL核心的TG分解为脂肪酸和单酸甘油酯，以供组织氧化供能和贮存。LPL还参与VLDL和HDL之间的载脂蛋白和磷脂的转换，ApoCⅡ为LPL必备的辅因子，其中的C端第61-79位氨基酸具有激活LPL的作用。