溶菌酶来自单核细胞、中性粒细胞，一种能溶解某些细菌的酶类。可酵解革兰阳性球菌壁上的乙酰氨基多糖成分，使细胞壁破裂。其分子量为14000万～15000，可从肾小球基底膜滤出，90%以上可被肾小管重吸收，所以尿液中很少或无溶菌酶。
用一种细菌悬液作为基质，加入待测标本后保温一定时间，如标本中含溶菌酶，则细菌被溶解，细菌悬液浊度下降或变清，可用光电比浊法测其浊度变化，或用平皿法测定其溶菌圈的大小。
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溶菌酶为很稳定的蛋白质，有较强的抗热性。蛋清溶菌酶是C型，是已知的最耐热的酶；溶菌酶不会因为有机溶剂的处理而失活，当转移到水溶液中时，溶菌酶的活力可全部恢复；溶菌酶可被冷冻或干燥处理，且活力稳定；溶菌酶适宜pH5.3~6.4，可用于低酸性食品防腐。
溶菌酶生产成本较低；溶菌酶的抗菌谱较广，不仅局限于G- 菌，对部分G+菌也有抑制效果；溶菌酶作为防腐剂安全性高。溶菌酶为一种天然蛋白质，1992年FAO/WTO 的食品添加剂协会已经认定溶菌酶在食品中应用是安全的。
1894年R.F.J.Pfeiffer发现，如果在经痢疾菌免疫的豚鼠腹腔内注射痢疾菌，则该细菌发生特异的裂解，并已将这种作用用于细菌鉴定中（Pfeiffer现象或Pfeiffer溶菌现象）。如加入健康动物的新鲜血清作为补体，则溶菌现象也可在试管中发生。
由于噬菌体在细菌细胞内增殖，形成溶解细菌细胞壁的酶，这种酶可使细菌细胞裂解，此现象也称为溶菌作用。
参考资料来源：百度百科-溶菌作用
参考资料来源：百度百科-溶菌酶
溶菌酶是淋巴细胞、t细胞、b细胞、吞噬细胞等细胞产生。
该酶广泛存在于人体多种组织中，鸟类和家禽的蛋清、哺乳动物的泪、唾液、血浆、尿、乳汁等体液以及微生物中也含此酶，以蛋清含量最为丰富。
主要通过破坏细胞壁中的N-乙酰胞壁酸和N-乙酰氨基葡糖之间的β-1,4糖苷键，使细胞壁不溶性黏多糖分解成可溶性糖肽，导致细胞壁破裂内容物逸出而使细菌溶解。
溶菌酶普遍存在于人和动物的多种组织、分泌液及某些植物、微生物中，可以溶解革兰氏阳性菌的细胞壁，对其有较强的杀灭作用，用于食品保鲜（特别是奶酪、清酒生产）、及科学研究中有着广泛的前景。
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细菌细胞壁溶菌酶有3类：
（1）内N-乙酰已糖胺酶：破坏细菌细胞壁肽聚糖中的，β-1，4糖苷键，与鸡蛋清溶菌酶作用相似。
（2）酰胺酶：切断细菌细胞壁肽聚糖中N-乙酰胞壁酸肽“尾”之间的N-乙酰胞壁酸-L-丙氨酸键。
（3）内肽酶：能使肽“尾”及肽“桥”内的肽键断裂；研究发现，细菌细胞溶菌酶的抗菌活性不仅表现在其分解细菌细胞壁方面，当酶受到不可逆抑制后，它仍然显示出抗菌效应；不同来源的细菌细胞壁溶菌酶有不同的抗菌范围，并对不同类型的肽聚糖有特异性。
参考资料来源：百度百科-溶菌酶
本回答被网友采纳溶菌酶本质为蛋白质，由细胞核糖体合成，再由内质网包裹为溶菌酶体。具有抗菌、消炎、抗病毒等作用，主要用于免疫与防御
溶菌酶又称胞壁质酶，是一种能水解致病菌中黏多糖的碱性酶。主要通过破坏细胞壁中的N乙酰胞壁酸和N乙酰氨基葡糖之间的beta1，4糖苷键，使细胞壁不溶性黏多糖分解成可溶性糖肽，导致细胞壁破裂内容物逸出而使细菌溶解。溶菌酶还可与带负电荷的病毒蛋白直接结合，与DNA、RNA、脱辅基蛋白形成复盐，使病毒失活。因此，该酶具有抗菌、消炎、抗病毒等作用。